Content

• Contingut: Diferència entre Alpha Helix i Full Beta Pleated
• Gràfic de comparació
• Què és Alpha Helix?
• Què és el full plegat de beta?
• Diferències claus

El motiu se situa a l'estructura secundària de les proteïnes i es converteix en estàndard com a confirmació en espiral o a mà dreta que li dóna la distinció d'una hèlix, per tant, comunament coneguda com a hèlix alfa. D'altra banda, el full plisat beta també anomenat full-b es defineix com a motiu estàndard de l'estructura secundària característica present a les proteïnes.

Contingut: Diferència entre Alpha Helix i Full Beta Pleated

• Gràfic de comparació
• Què és Alpha Helix?
• Què és el full plegat de beta?
• Diferències claus
• Explicació del vídeo

Gràfic de comparació

Què és Alpha Helix?

El motiu se situa a l'estructura secundària de les proteïnes i es converteix en estàndard com a confirmació en espiral o a mà dreta que li dóna la distinció d'una hèlix, per tant, comunament coneguda com a hèlix alfa. Aquí, dins de l'estructura, el grup N-H denota un enllaç d'hidrogen al grup C = O anomenat columna vertebral d'aminoàcids que es fa present en quatre residus abans de la seqüència proteica. Dos avenços claus en la demostració de l’hèlix α en l’actualitat van ser: la geometria d’enllaços adequada, a causa dels judicis de l’estructura de pedra preciosa d’aminoàcids i pèptids i de l’esperança de Paul d’enllaços peptídics plans; i la seva renúncia a la sospita d’un nombre necessari de dipòsits per torn de l’hèlix. El minut vital va arribar a principis de la primavera de 1948 quan Pauling va caure amb una bestiola i es va anar a dormir. En exhaurir-se, va dibuixar una cadena polipeptídica de mesures generalment correctes sobre un tros de paper i la va col·locar en una hèlix, atenent a mantenir els enllaços peptídics plans. L’hèlix alfa és l’hèlix més coneguda que es troba a la natura. Comprèn d'una cadena polipeptídica ferida, en la qual les cadenes laterals dels aminoàcids s'eixamplen cap a l'exterior des del centre, cosa que li permet mantenir la seva forma. Es poden trobar en una gran varietat de tipus de proteïnes, des de proteïnes globulars, per exemple, la mioglobina fins a la queratina, que és una proteïna estricta. Pot ser un servei privilegiat o una ajuda a l’esquerra, però s’ha demostrat que el bucle de l’hèlix alfa és compatible amb les cadenes laterals que no entren en conflicte. Aquesta informació proporciona una constant hèlix alfa. Hi ha 3,6 dipòsits amino corrosius per a cada gir del rínxol alfa-hèlix.

Què és el full plegat de beta?

El full plisat beta també anomenat full-b es defineix com el motiu estàndard de l'estructura secundària característica present a les proteïnes. La distinció que té per altres proteïnes esdevé el factor que consisteix en filades que tenen una connexió amb almenys dos o tres dels àtoms d'hidrogen presents a l'estructura que formen la làmina plisada. Una cadena β és una extensió de polipèptids àncora regularment de 3 a 10 aminoàcids llargs amb la columna vertebral en una adaptació ampliada. La relació supramolecular de fulls β s’ha encaixat en l’ordenació dels totals de proteïnes i fibril·les vistes en nombroses malalties humanes, eminentment les amiloidoses, per exemple, la malaltia d’Alzheimer. Aquesta estructura succeeix quan dues porcions d’una cadena polipeptídica es recobreixen i configuren una línia d’enllaços d’hidrogen entre si. Aquesta acció es pot produir en un curs paral·lel d’acció o en un pla hostil al paral·lel. Paral·lelament i en contra del mateix pla de joc, és el resultat immediat de la direccionalitat de la cadena polipeptídica. Una estructura corresponent al full beta-creased és el full creixent α. Aquesta estructura és entusiasta menys ideal que la fulla creixent de beta i no té precedents en proteïnes. Es descriu un full en forma de α mitjançant la disposició de les seves col·leccions de carbonils i amino; els grups carbonils s’ajusten completament en un títol, mentre que totes les agrupacions N-H s’ajusten a l’altra manera.

Diferències claus

1. El motiu se situa a l'estructura secundària de les proteïnes i es converteix en estàndard com a confirmació en espiral o a mà dreta que li dóna la distinció d'una hèlix, per tant, comunament coneguda com a hèlix alfa. D'altra banda, el full plisat beta també anomenat full-b es defineix com a motiu estàndard de l'estructura secundària característica present a les proteïnes.
2. Els grups -R d'aminoàcids existeixen a la superfície exterior de l'hèlix, mentre que, els grups -R existeixen a la superfície exterior i interior de la làmina.
3. L’hèlix alfa és una cadena polipeptídica que es moldeja en pols i s’enrotlla en una estructura similar a la molla, sostinguda per enllaços d’hidrogen. D'altra banda, els fulls plisats Beta es componen de fibres beta associades al costat per un mínim de dos enllaços d'hidrogen que donen forma a la columna vertebral.
4. Una hèlix pot ser de mà esquerra (beta) o de mà dreta on l’hèlix alfa es troba constantment a la dreta. Per contra, les cadenes s’ajusten l’una al costat de l’altra l’una de l’altra amb una corda disposada inversament de l’altra en fulls plisats.
5. Existeix la formació d’hèlix alfa de manera que els enllaços d’hidrogen es creen dins de la cadena polipeptídica per crear estructures helicoïdals. D'altra banda, existeixen fulls plisats beta enllaçant dos o més de dues cadenes beta procedents d'enllaços d'hidrogen.